华远介绍：免疫球蛋白G的分子结构

　　血清免疫球蛋白G(IgG)

　　免疫球蛋白G(IgG)是在脾脏和淋巴结中合成，在人体血清中的含量最高(占Ig量的75%)，而且在血清中半衰期长，主要分布在血清和组织液中，是抗细菌、抗毒素和抗病毒抗体的主要组成部分，也是机体抗感染免疫的过程中的重要物质基础。由于IgG的含量最高，是人体免疫反应的最重要的物质基础，而且它也是唯一能通过胎盘屏障的免疫球蛋白，对哺乳动物新生幼仔，新生儿抗感染起重要作用。所以通常人们提到免疫球蛋白都是对IgG而言。

　　Ig分子的基本结构是对称的四条多肽链，即两条相同的轻链(L链)和两条相同的重链(H链)，借链间二硫键连结而成“Y”字型单体分子。Ig分子不同类别是由各自重链的结构决定的。重链分为γ、μ、α、δ及ε链五类，又可按重链抗原性的不同分为若干亚类。五类Ig分子的轻链都相同，可分为κ型和λ型，两型间的氨基酸和抗原性不尽相同。轻链和重链氨基末端的氨基酸顺序易发生变化，故这部分称为可变区(V区)。V区是用以识别抗原和决定抗体特异性的部位。肽链其余部分(即羧基末端)氨基酸的数目和顺序相对恒定，故称稳定区(C区)。稳定区决定着Ig分子的各种生物功能。

　　用木瓜酶可将免疫球蛋白断裂为三个大小相似的断片。其中两个断片可与抗原结合，称为抗原结合片断(Fab段)，另一断片可结晶，称为结晶片断(Fc段)。用胃酶可将免疫球蛋白断裂为两段，一个大断片为5S双体F(ab′)2，一个小断片与Fc类似，称为pFc′。

　　免疫球蛋白(Ig)分子的类型 Ig 分子由于受遗传控制的抗原性不同，即特异性抗原决定簇不同，而有不同的变异性。包括：①同种特异性。同一种属中所有成员的Ig分子都具备的抗原标记。例如，凡是人类都具有五类免疫球蛋白，其中IgG可按重链氨基酸的不同分为IgG1～IgG4四个亚类;IgM有IgM1～IgM2两个亚类，IgA有IgA1～IgA2两个亚类， IgD有 IgD1～IgD2两个亚类等。②异型特异性。同一种属不同成员的Ig分子可具有不完全相同的特异抗原标记。③独特型(Id)。每一Ig分子皆可具有独特的抗原决定簇。由于体内具有千百万个抗体形成细胞克隆(细胞株)，可以想见独特型为数极多。

　　蛋白质 华远主要业务为向大专院校、科研机构，药企、化工企业提供高品质、特殊规格的化学产品和技术解决方案，已经形成了累计服务超过1000家客户，提供高规格产品超过6000种，合作行业和产业伙伴超过1200家的体量和规模，积累了丰富的经验和良好的口碑。基于长期的行业经验和积累，我司已经形成了既能满足研发类客户对产品种类、包装、纯度的特殊要求，也能适应企业从小试、中试到规模化等各个阶段的综合需求的核心能力。